fa اثر اگزالی پالادیوم بر فعالیت و ساختار کاتالازکبد علوم پایه Basic Sciences پژوهشي اصیل Original Atricle <p style="text-align: justify"><strong>زمینه و هدف</strong>: کاتالاز یکی از اصلی‎ترین آنزیم‎های آنتی اکسیدانت است که در بافت‎های انسانی به مقدار زیادی در کبد وجود دارد. کبد بافت اصلی در بدن است که در کاتابولیسم و سم زدایی داروها نقش دارد و هدف اثرات توکسیک و کارسینوژنیک بسیاری از داروها است. در این مطالعه اثرات جانبی ترکیب ضد سرطانی اگزالی پالادیوم بر عملکرد و ساختار آنزیم حیاتی کاتالاز کبدی بررسی شد.</p> <p style="text-align: justify"><strong>مواد و روش‎ها</strong>: در این مطالعه تجربی، تغییرات در فعالیت آنزیم به واسطه تغییر جذب سوبسترا(هیدروژن پراکسید) در طول موج 240 نانومتر با استفاده از اسپکتروسکوپی مرئی – ماوراء بنفش در غیاب و حضور غلظت‎های مختلف اگزالی پالادیوم در دمای اتاق مطالعه شد. هم‎چنین اثر اگزالی پالادیوم بر ساختار سه بعدی کاتالاز از طریق اسپکتروسکوپی فلوئورسانس توسط مطالعه تغییر در نشر ذاتی آنزیم در غیاب و حضور غلظت‎های مختلف اگزالی پالادیوم در دو دمای محیط و فیزیولوژیک بررسی شد.</p> <p style="text-align: justify"><strong>یافته‎ها</strong>: داده‎های سینتیکی نشان داد که مقدار Km کاتالاز کبد گاو برابر با 8/26 میلی‎مولار به دست آمد. هم‎چنین در حضور غلظت‎های مختلف اگزالی پالادیوم، فعالیت آنزیم کاهش تدریجی در مسیر وابسته به دوز را نشان داد(001/0>p). داده‎های فلوئورسانس تغییر در ساختار سه بعدی آنزیم از طریق خاموشی نشر فلورئورسانس را نشان داد که تغییر در محیط کروموفور در پروتئین را ثابت می‎کند.</p> <p style="text-align: justify"><strong>نتیجه‎گیری</strong>: از نتایج این مطالعه می‎توان دریافت که مهار آنزیم کاتالاز توسط داروی ضد سرطان اگزالی پالادیوم مقدار گونه‎های اکسیژن فعال را افزایش می‎دهد. افزایش گونه‎های فعال اکسیژن یکی از مکانیسم‎های داروهای ضدسرطان مختلف است.</p> <p dir="ltr" style="text-align: justify"><span style="font-family: times new roman"><strong><em>Background</em></strong>: Catalase is a basic antioxidant enzyme that exits in human organs, mainly in the liver. The liver as a main tissue in the body that plays a substantial role in the catabolism and detoxification of drugs is a target of toxic and carcinogenic effects of many drugs. In the present study, the side effects of an anti-cancer compound of oxali-palladium on the function and structure of liver catalase were investigated. </span></p> <p dir="ltr" style="text-align: justify"><span style="font-family: times new roman"><strong><em>Materials and Methods</em></strong>: In this experimental study, changes in the enzyme activity were studied by conversion in substrate (hydrogen peroxide) absorption at wavelength of 240 nm, using UV-visible spectroscopy in the absence and presence of different concentrations of oxali-palladium at room temperature. Furthermore, the effect of oxali-palladium on the tertiary structure of catalase was investigated using fluorescence spectroscopy via studying the changes in the intrinsic enzyme emission in the absence and presence of different concentrations of oxali-palladiumat at both room and physiologic temperatures. </span></p> <p dir="ltr" style="text-align: justify"><span style="font-family: times new roman"><strong><em>Results</em></strong>: Kinetics data showed that the Km value of bovine liver catalase was 26.8 mM. Moreover, in the presence of different concentrations of oxali-palladium‚ the enzyme activity showed a gradual decrease in a dose-dependent manner (p<0.001). Fluorescence data presented changes in the tertiary structure of the enzyme by quenching fluorescence emission‚ that indicated alteration in protein chromophore environment. </span></p> <p dir="ltr" style="text-align: justify"><span style="font-family: times new roman"><strong><em>Conclusion</em></strong>: It could be concluded that inhibition of catalase enzyme by anticancer drug of oxali-palladium increases the content of reactive oxygen species. Increase in reactive oxygen species values is one of the chief mechanisms of different anticancer drugs.</span></p> سرطان, کاتالاز, فلورئورسانس, سینتیک, اگزالی- پالادیوم Cancer, Catalase‚ Fluorescence, Kinetics, Oxali-palladium 40 49 http://jams.arakmu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-2586-1&slc_lang=fa&sid=1 Azam Gholamian اعظم غلامیان azamgholamyan@yahoo.com 4600319475328460042866 4600319475328460042866 No Department of Cell and Molecular Biology‚ School of Biology‚ Kharazmi University, Tehran, Iran دانشجوی کارشناسی ارشد بیوشیمی، گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشگاه خوارزمی، تهران، ایران Adeleh Divsalar عادله دیوسالار divsalar@khu.ac.ir 4600319475328460042867 4600319475328460042867 Yes Department of Cellular and Molecular Biology‚ School of Biology‚ Kharazmi University, Karaj, Iran کرج، حصارک، میدان دانشگاه، دانشکده علوم زیستی، گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی Mahboubeh Eslami Moghadam محبوبه اسلامی مقدم eslami_moghadam@ccerci.ac.ir 4600319475328460042868 4600319475328460042868 No Chemistry and Chemistry Engineering Research Center, Tehran, Iran استادیار، پژوهشگاه شیمی و مهندسی شیمی ایران، تهران، ایران Maryam Saiedifar مریم سعیدی فر saeidifar@merc.ac.ir 4600319475328460042869 4600319475328460042869 No Nanotechnology, Material, and Energy Research Center, Karaj, Iran استادیار، پژوهشگاه فناوری نانو و مواد پیشرفته مرکز تحقیقات مواد و انرژی، کرج، ایران Ali Akbar Sabory علی اکبر صبوری saboury@ut.ac.ir 4600319475328460042870 4600319475328460042870 No Institute of Biochemistry and Biophysics‚ University of Tehran, Tehran, Iran استاد، مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک، دانشگاه تهران، تهران، ایران