fa تغییرات ساختاری و طیف جذبی هموگلوبین انسان در طی استرس اکسیداتیو ایجاد شده توسط آهن علوم پایه Basic Sciences پژوهشي اصیل Original Atricle زمینه و هدف: تحقیقات بیوشیمیائی نشان داده است که آهن از طریق فرآیندهای هابر-ویز و فنتون، باعث ایجاد گونه‎های اکسیژن فعال می‎شود. هدف از تحقیق حاضر، بررسی نقش آهن در اکسیداسیون هموگلوبین انسان و تغییرات ساختاری این پروتئین در گلبول‎های قرمز است. مواد و روش‎ها: این مطالعه از نوع تجربی است. گلبول‎های قرمز افراد سالم، در شرایط هوازی در محیط کشت حاوی سیستم اکسیداسیون فلزی و در حضور غلظت‎های 036/0، 7/0، 14/0، 28/0، 57/0، 14/1، 27/2، 55/4، 09/9 و 18/18 میکرومولار یون آهن قرار داده شد. برای مطالعه تغییرات ساختاری، طیف جذبی هموگلوبین در محدوده طول موج‎های 300 تا 650 نانومتر بررسی گردید. هم‎چنین اندازه‎گیری گروه‎های کربنیل به منظور سنجش اکسیداسیون پروتئین در زنجیره‎های گلوبین انجام شد. یافته‎ها: بر اساس نتایج این تحقیق، غلظت اکسی هموگلوبین به میزان 68 درصد کاهش یافته بود. کاهش در نسبت جذب نوری در طول موج‎های542 و 577 نشان دهنده تبدیل اکسی هموگلوبین به مت هموگلوبین بود. هم‎چنین، غلظت مت هموگلوبین، 7/4 برابر همی کروم بود. پس از 24 ساعت انکوباسیون، غلظت اکسی هموگلوبین به میزان 50 درصد تقلیل و میزان مت هموگلوبین به میزان 85 درصد افزایش یافت. افزایش غلظت آهن نیز موجب افزایش معنی‎داری در میزان گروه‎های کربنیل در هموگلوبین گردید. نتیجه گیری: این نتایج نشان می‎دهد که اکسیداسیون هموگلوبین به جای اکسیژناسیون آن، منجر به کم خونی و هیپوکسی می‎شود. یافته‎های این تحقیق ممکن است در ارزیابی وضعیت اکسیداسیون در مبتلایان به کم خونی و افراد تحت درمان با آهن مفید واقع گردد. Background: Biochemical studies have shown that iron produces reactive oxygen species via Haber-Weiss and Fenton reactions. The goal of this study is to examine the role of iron in oxidation of human hemoglobin and its structural changes in erythrocytes. Materials and Methods: In this experimental study, blood samples from healthy subjects were incubated aerobically with the iron containing metal catalyzed oxidation (MCO) system in the presence of 0.036, 0.7, 0.14, 0.28, 0.57, 1.14, 2.28, 4.55, 9.09, and 18.18 micromole of iron. Structural changes in Hb were followed by spectrophotometric analysis from 300 to 650 nm. In addition, carbonyl assay was performed for estimation of protein oxidation in globin chains. Results: Based on the results, oxy-Hb decreased up to 68% in iron-treated erythrocytes. Decrease in the absorbance ratio (A577, A542 wavelength) indicated the conversion of oxy-Hb to met-Hb. Also, met-Hb concentration was 4.7 fold of hemichrome. After 24 hours of incubation, oxyHb concentration decreased up to 50% and metHb concentration increased up to 85%. Moreover, increase in iron concentration resulted in significant carbonyl formation in hemoglobin. Conclusion: These findings indicate that Hb oxidation instead of its oxygenation leads to anemia and hypoxia. The findings of this study may be directly applicable to oxidation states during hemolytic diseases and iron treatment. اریتروسیت، استرس اکسیداتیو، طیف جذبی، هموگلوبین انسان Erythrocyte, Human hemoglobin, Oxidative stress, Spectroscopic, Absorption 10 18 http://jams.arakmu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-715-1&slc_lang=fa&sid=1 Hadi Ansarihadipour هادی انصاری هادی پور hadyansary@yahoo.com 4600319475328460016229 4600319475328460016229 Yes دانشگاه علوم پزشکی اراک Hasan Ziafatikafi حسن ضیافتی کافی 4600319475328460016230 4600319475328460016230 No دانشگاه علوم پزشکی اراک