---

زمینه و هدف: تحقیقات بیوشیمیائی نشان داده است که آهن از طریق فرآیندهای هابر-ویز و فنتون، باعث ایجاد گونه‎های اکسیژن فعال می‎شود. هدف از تحقیق حاضر، بررسی نقش آهن در اکسیداسیون هموگلوبین انسان و تغییرات ساختاری این پروتئین در گلبول‎های قرمز است. مواد و روش‎ها: این مطالعه از نوع تجربی است. گلبول‎های قرمز افراد سالم، در شرایط هوازی در محیط کشت حاوی سیستم اکسیداسیون فلزی و در حضور غلظت‎های ۰۳۶/۰، ۷/۰، ۱۴/۰، ۲۸/۰، ۵۷/۰، ۱۴/۱، ۲۷/۲، ۵۵/۴، ۰۹/۹ و ۱۸/۱۸ میکرومولار یون آهن قرار داده شد. برای مطالعه تغییرات ساختاری، طیف جذبی هموگلوبین در محدوده طول موج‎های ۳۰۰ تا ۶۵۰ نانومتر بررسی گردید. هم‎چنین اندازه‎گیری گروه‎های کربنیل به منظور سنجش اکسیداسیون پروتئین در زنجیره‎های گلوبین انجام شد. یافته‎ها: بر اساس نتایج این تحقیق، غلظت اکسی هموگلوبین به میزان ۶۸ درصد کاهش یافته بود. کاهش در نسبت جذب نوری در طول موج‎های۵۴۲ و ۵۷۷ نشان دهنده تبدیل اکسی هموگلوبین به مت هموگلوبین بود. هم‎چنین، غلظت مت هموگلوبین، ۷/۴ برابر همی کروم بود. پس از ۲۴ ساعت انکوباسیون، غلظت اکسی هموگلوبین به میزان ۵۰ درصد تقلیل و میزان مت هموگلوبین به میزان ۸۵ درصد افزایش یافت. افزایش غلظت آهن نیز موجب افزایش معنی‎داری در میزان گروه‎های کربنیل در هموگلوبین گردید. نتیجه گیری: این نتایج نشان می‎دهد که اکسیداسیون هموگلوبین به جای اکسیژناسیون آن، منجر به کم خونی و هیپوکسی می‎شود. یافته‎های این تحقیق ممکن است در ارزیابی وضعیت اکسیداسیون در مبتلایان به کم خونی و افراد تحت درمان با آهن مفید واقع گردد.