زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (HSA) یک پروتئین محلول در خون است که می ‌ تواند به مولکول ‌ های کوچک (نظیر سم ‌ ها و داروها) متصل شده و آن ‌ ها را به جریان گردش خون منتقل کند.

  مواد و روش ‌ ها: طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی ‌ های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (FT-IR) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند.

  یافته ‌ ها: مقدار ثابت پیوندی اتصال ( M^-۱ ۱۰^{۴ ۳۶۷/۳ K_Diazinon-HSA = ) براساس داده ‌های طیف سنجی فرابنفش - مرئی به دست آمد. در FT-IR ، کاهش ساختار &alpha-Helix برای روز اول از ۹۷/۵۳ درصد بود. به ۸۸/۵۱ درصد سایر ساختارها نظیر Turns ، ß–Sh eet ، ß–anti و r-coils به ترتیب از ۴۹/۸ درصد به ۲۱/۱۰ درصد، ۹۴/۱۳ درصد به ۸۱/۱۴ درصد، ۲/۸ درصد به ۲۵/۸ درصد و ۴/۱۵ درصد به ۲۴/۱۷ درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای &alpha-Helixes ، Turns ، ß-Sheet ، &beta- anti و r-coils به ترتیب از ۷/۵۶ درصد به ۱۱/۴۷ درصد، ۳/۲۵ درصد به ۷۵/۲۹ درصد، ۹۳/۶ درصد به ۹۴/۱۰ درصد، ۲ درصد به ۸۳/۲ درصد و۰۸/۹ درصد به ۸۶/۱۰ درصد تغییرکردند .}

  ^{نتیجه ‌ گیری: از آن ‌ جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار &alpha-Helix و افزایش &beta-sheet در غلظت ‌ های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی HSA است . نتایج ما بیان می ‌ کنند که دیازینون پیوند نسبتاً خوبی با HSA دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می ‌کند که احتمالأ سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه ‌ های روز سی و پنج می ‌ شود.}