زمینه و هدف: بیماری‌های پریونی گروهی از اختلالات تحلیل برنده دستگاه عصبی بوده که منجر به مرگ بیمار می‌شوند. این بیماری‌ها تبدیل پروتئین پریون سلولی طبیعی (PrPC) به ایزوفرم غیرطبیعی آن با صفحات بتای فراوان (PrPSc)، تشکیل و تجمع رشته‌های آمیلوییدی با مکانیسمی ناشناخته در سلول‌های عصبی را به دنبال دارند. هدف از این مطالعه، بررسی تأثیر افزایش یا کاهش موضعی درجه حرارت بر این فرآیند تبدیل می‌باشد.
مواد و روش‌ها: در این مطالعه علمی-پژوهشی، ساختار بلوری پروتئین پریون انسانی از بانک اطلاعات پروتئین (با کد 2LEJ) به عنوان ساختار اولیه استفاده و به طور جداگانه در دماهای27، 37 و 47 درجه سانتی‌گراد در بازه زمانی 10 نانو ثانیه و با کمک نرم‌افزار گرومکس شبیه‌سازی گردید. نتایج حاصل از شبیه‌سازی با استفاده از دستورات گرومکس از فایل مسیر استخراج و با کمک نرم‌افزارهای SPSS، SPDBV و WebLab تحلیل گردید.
یافته‌ها: تغییر درجه حرارت از 37 به 27 یا 47 درجه سانتی‌گراد باعث ایجاد تغییرات قابل توجهی در ساختار PrPC می‌گردد و PrPC ساختار سوم بسیار تاخورده‌تری در مقایسه با ساختار طبیعی آن در 37 درجه سانتی‌گراد، پیدا می‌کند. علاوه براین، کاهش در تعداد پیوندهای هیدروژنی بین پروتئین و حلال در این دو دما میزان سطح قابل دسترس حلال هیدروفوبیک PrPC را افزایش می‌دهد که این می‌تواند دلیلی برای افزایش مقاومت پروتئین به هیدرولیز پروتئولیتیک و کاهش قابلیت انحلال آن در آب باشد.
نتیجه‌گیری: نتایج نشان داد که تغییرات درجه حرارت باعث تسریع تغییرات ساختاری PrPC و کاهش حلالیت آن می‌شود و آن را مستعد تبدیل شدن به PrPSc می سازد.
