جستجو در مقالات منتشر شده


6 نتیجه برای آلبومین
تغییرات شاخص های کبدی در موش های آلوده به توکسوپلاسما گوندیی سویه RH
عبدالحسین دلیمی اصل، اکرم فرهادی مفتخر، فرشته زارع سور کالی، محمود شریفیان،
دوره 8، شماره 1 - ( 1-1384 )
چکیده
مقدمه: توکسوپلاسموز نوعی بیماری انگلی است که توسط تک یاخته توکسوپلاسما گوندیی ایجاد می شود. مهاجرت توکسو پلاسما به خون و سایر بافت های بدن مانند کبد و تکثیر انگل در این سلول ها، ممکن است باعث بروز تغییرات فیزیولوژیک سلولی و بیوشیمیایی در بدن از جمله کبد شود. در نتیجه شاخص هایی از قبیل اوره، بیلی روبین، پروتئین تام و آلبومین ممکن است تغییر نمایند. در این تحقیق تغییرات ایجاد شده در برخی از شاخص های کبدی طی آلودگی تجربی رت به توکسو پلاسما گوندیی مورد مطالعه قرار گرفته است.
روش کار: تعداد 80 سر رت و 90 سر موش سوری عاری از آلودگی انتخاب شدند. رت ها به دو گروه 60 سر رت مورد و 20 سر رت شاهد تقسیم شدند. گروه مورد با تزریق 50000 عدد تاکی زونیت از طریق داخل صفائی آلوده شدند و هر سه روز یک بار تا مدت 10 روز از یک گروه سه تایی مورد به همراه یک رت از گروه شاهد نمونه برداری و میزان سطوح مقادیر پروتئین تام، آلبومین، بیلی روبین و اوره با روش های استاندارد بررسی شد. علاوه بر این کبد رت های آلوده از لحاظ آلودگی به توکسوپلاسما با روش تلقیح داخل صفاقی موش سوری مورد بررسی قرار گرفت.
نتایج: طبق نتایج به دست آمده، انگل از روز ششم آلودگی در بافت کبد ظاهر و تا روز بیست و هفت قابل مشاهده بود که پس از این مدت انگل از کبد محو گردید. اوره از روز ششم بعد از آلودگی شروع به افزایش کرد که این افزایش تا روز شصتم ادامه داشت. بیلی روبین تام از روز ششم تا بیست و هفتم و پروتئین تام و آلبومین سرم از روز ششم تا دوازدهم دچار افزایش و از آن به بعد یعنی تا روز شصتم تا مقدار طبیعی دچار کاهش شدند.
نتیجه گیری: به طور کلی آلودگی رت به توکسوپلاسموزیس می تواند سبب ایجاد تغییرات موقت در برخی شاخص های بیوشیمیایی کبد شود. این تغییرات عمدتا به علت عبور انگل از بافت کبد است. متعاقب استقرار انگل در مغز و یا عضلات و تشکیل کیست نسجی این تغییرات روند طبیعی به خود می گیرند.

بررسی ارتباط میکروآلبومینوری وسطح مس ادرار در بیماران دیابتی
افسانه طلایی، صابر جباری، محمد حسن بیگدلی، حیدر فراهانی،
دوره 10، شماره 4 - ( 10-1386 )
چکیده
مقدمه: دیابت از شایع‌ترین بیماری‌های متابولیک در انسان است. شیوع هر دو نوع دیابت یک و دو در جهان در حال افزایش است. دیابت موجب عوارض متعدد از جمله نارسایی کلیوی پیشرفته (ESRD) می‌گردد. در حال حاضر شایع‌ترین علت ESRD دیابت است و دیابت علت30درصد ESRD می‌باشد. در ایران نیز شیوع نفروپاتی دیابتی بالا گزارش شده است. تعداد زیادی از این بیماران به دیالیز وابسته می‌شوند. تحقیقات مختلف بیان‌گر تغییر سطح عناصر کمیاب همچون روی، مس، کروم و منگنز در دیابت است. لذا در این مطالعه ارتباط مس ادرار با نفروپاتی دیابتی بررسی می‌گردد. روش کار: این پژوهش یک مطالعه مورد – شاهدی می‌باشد که در آن نمونه‌ها از میان بیماران دیابتی نوع2 از مراجعه کنندگان به کلینیک دیابت بیمارستان حضرت ولی عصر (عج) اراک انتخاب و براساس وجود یا عدم وجود میکروآلبومینوری به دو گروه شاهد و مورد تقسیم شدند که درگروه مورد 42 نفر و در گروه شاهد40 نفر قرار داشتند. سپس بیماران بر اساس مدت ابتلا به دیابت بر حسب سال به 4 گروه و براساس سطح HBA1c به دو گروه تقسیم شده و سطح مس ادراری آنها به روش اتم ابزوربشن اسپکتوفتومتری اندازه‌گیری و با هم مقایسه شد. جهت تجزیه و تحلیل اطلاعات از آزمون تی مستقل استفاده شد. نتایج: در گروه مورد 1/28 درصد مرد و 9/69 درصد زن و در گروه کنترل 5/37 درصد مرد و 5/62 درصد زن حضور داشتند. میانگین سطح مس براساس میکروگرم بر لیتر در گروه مورد 14/36 ( با فاصله اطمینان 95 درصد، 74/57- 54/14) و در گروه شاهد77/14 (با فاصله اطمینان 95 درصد، 37/19- 17/10) بود. از نظر آماری اختلاف معنی‌داری بین میانگین سطح مس ادراری در دوگروه مورد و کنترل وجود داشت(003/0p=). نتیجه گیری: یافته‌های این تحقیق نشان دهنده ارتباط مثبت میکروآلبومینوری در دیابت و میزان مس ادرار می‌باشد و نتایج سایر مطالعات مبنی بر افزایش سطح مس ادراری در بیماران دچار میکروآلبومینوری را تایید می‌نماید. همین طور این مطالعه نشان داد که مدت ابتلا به دیابت، سن، جنس و سطح HBA1c تأثیری بر افزایش سطح مس ادراری ندارد
جداسازی، شناسایی و اندازه گیری افلاتوکسین متصل به آلبومین در سرم رات های تیمار شده با افلاتوکسین B1
فریبا فرجی، عباس صاحبقدم لطفی، کاووس فلامکی، عبدالامیر علامه، افشین محسنی فر، بتول اعتمادی کیا، علی مطاع،
دوره 13، شماره 4 - ( 11-1389 )
چکیده
زمینه و هدف: افلاتوکسین‎ها و به خصوص افلاتوکسین B1، اثرات مرگ بار و جبران ناپذیری روی سلامت انسان و حیوانات دارند. هدف از انجام این تحقیق، ارایه یک روش حساس، اختصاصی و نسبتاً سریع برای جداسازی، شناسایی و اندازه‎گیری افلاتوکسین متصل به آلبومین در سرم می‎باشد. مواد و روش‎ها: در این تحقیق تجربی- آزمایشگاهی سه گروه رات انتخاب و به عنوان کنترل مثبت (تیمار شده با افلاتوکسین (B1، منفی (بدون تیمار خاص) و استاندارد (تیمار شده با افلاتوکسین B1 رادیواکتیو) مورد استفاده قرار گرفتند. پس از خون‎گیری از رات‎ها، سرم خون و سپس آلبومین سرم جداسازی شد. آلبومین توسط پروناز هیدرولیز گردید و در نهایت افلاتوکسین جدا شده از آلبومین به سیستم کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا تزریق و با آشکارگر فلورسانس مورد شناسایی و اندازه‎گیری قرار گرفت. یافته‎ها: به کمک الکتروفورز روی ژل پلی اکریلامید نشان داده شد که آلبومین جدا شده از سرم کاملا خالص می‎باشد. در روش کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا، کمترین میزان اندازه‎گیری برای افلاتوکسین متصل به آلبومین 60 پیکوگرم در میلی‎لیتر تعیین گردید. میانگین میزان افلاتوکسین در سرم رات‎های کنترل مثبت، 2/19 نانوگرم بر میلی‎گرم آلبومین محاسبه شد. طی آزمایشات درون-سنجشی و بین سنجشی تکرار پذیری بسیار خوبی برای این روش مشاهده گردید. نتیجه گیری: میزان افلاتوکسین متصل به آلبومین با میزان دریافت افلاتوکسین متناسب است. این تحقیق با استفاده از نمونه سرم رات طراحی شده اما از آنجایی که آلبومین هیدرولیز شده و از افلاتوکسین جدا می‎شود روش فوق قابل استفاده برای اندازه‎گیری افلاتوکسین متصل به آلبومین در نمونه سرم انسانی نیز می‎باشد.
اثرات آنتی اکسیدان و پرواکسیدان آسکوربات در هنگام ایجاد گروه های کربنیل در آلبومین سرم توسط آهن
هادی انصاری هادی پور، مریم السادات الحسینی، سهیلا رستمی، نرگس فراهانی، محیا هاشمی،
دوره 15، شماره 2 - ( 3-1391 )
چکیده
زمینه و هدف: هدف این مطالعه بررسی اثرات آنتی اکسیدان و پرواکسیدان آسکوربات بر آلبومین سرم در طی استرس اکسیداتیو توسط آهن می‌باشد. مواد و روش‌ها: در این مطالعه تجربی، آلبومین در یک سیستم اکسیداتیو حاوی یون‌های آهن و غلظت‌های مختلف آسکوربات قرار داده شد. برای بررسی تجزیه آلبومین، الکتروفورز در ژل پلی آکریل آمید در حضور سدیم دودسیل سولفات و طبق روش لاملی انجام شد. تغییرات اکسیداتیو در آلبومین، با روش سنجش گروه‌های کربنیل و با استفاده از معرف 2 و 4 دی نیتروفنیل هیدرازین نشان داده شد. یافته‌ها: با استفاده از روش سنجش کربنیل، آسکوربات اثرات دوگانه‌ای نشان داد: ابتدا اثر پرواکسیدان بر آلبومین مشاهده شد، سپس به صورت وابسته به دوز به اثر آنتی اکسیدان تغییر یافت. آسکوربات در غلظت‌های کم (صفر تا 100 میکرومول) دارای اثرات پرواکسیدان ولی در غلظت‌های بالا (100 تا 300 میکرومول) دارای اثرات آنتی اکسیدان است. هم‌چنین طرح الکتروفورتیک پروتئین‌های سرم نشان‌دهنده به هم پیوستن قابل توجه پروتئین‌ها در محدوده وزن مولکولی 35 تا 45 کیلودالتون و تجزیه پروتئین‌ها در محدوده وزن مولکولی 115 تا 180 کیلو دالتون است. نتیجه گیری: آسکوربات می‌تواند در حضور یون‌های آهن، گونه‌های اکسیژن فعال را تولید کند و هم‌چنین قادر است از تولید این ترکیبات اکسید کننده جلوگیری نماید. این نتایج ممکن است در شرایط استرس اکسیداتیو در هنگام تجویز آسکوربات کاربرد داشته باشد و یا می‌تواند برای جلوگیری از تغییرات اکسیداتیو پروتئین‌ها در گردش خون و سایر مایعات بیولوژیک ارزشمند باشد.
بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی
شهرزاد هادی چگنی، بهرام گلیایی، مهرداد هاشمی،
دوره 18، شماره 7 - ( 7-1394 )
چکیده

  زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (HSA) یک پروتئین محلول در خون است که می ‌ تواند به مولکول ‌ های کوچک (نظیر سم ‌ ها و داروها) متصل شده و آن ‌ ها را به جریان گردش خون منتقل کند.

  مواد و روش ‌ ها: طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی ‌ های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (FT-IR) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند.

  یافته ‌ ها: مقدار ثابت پیوندی اتصال ( M-1 104 367/3 KDiazinon-HSA = ) براساس داده ‌های طیف سنجی فرابنفش - مرئی به دست آمد. در FT-IR ، کاهش ساختار &alpha-Helix برای روز اول از 97/53 درصد بود. به 88/51 درصد سایر ساختارها نظیر Turns ، ß–Sh eet ، ß–anti و r-coils به ترتیب از 49/8 درصد به 21/10 درصد، 94/13 درصد به 81/14 درصد، 2/8 درصد به 25/8 درصد و 4/15 درصد به 24/17 درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای &alpha-Helixes ، Turns ، ß-Sheet ، &beta- anti و r-coils به ترتیب از 7/56 درصد به 11/47 درصد، 3/25 درصد به 75/29 درصد، 93/6 درصد به 94/10 درصد، 2 درصد به 83/2 درصد و08/9 درصد به 86/10 درصد تغییرکردند .

  نتیجه ‌ گیری: از آن ‌ جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار &alpha-Helix و افزایش &beta-sheet در غلظت ‌ های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی HSA است . نتایج ما بیان می ‌ کنند که دیازینون پیوند نسبتاً خوبی با HSA دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می ‌کند که احتمالأ سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه ‌ های روز سی و پنج می ‌ شود.


بررسی نظام‌مند مطالعات بیوفیزیکی اثر آفت‌کش‌ها بر تغییرات ساختاری پروتئین HSA به روش تجربی و محاسباتی
شهرزاد هادی چگنی، محمد تقی زاده، بهرام گلیایی،
دوره 22، شماره 6 - ( 11-1398 )
چکیده
Background and Aim : Human serum albumin (HSA) is one of the richest proteins in the vascular system that regulates transport and many chemical and molecular compounds. The aim of this study was to evaluate the effect of three groups of pesticides; Insecticides, fungicides and herbicides are based on changing the molecular structure of HSA.
Materials and Methods: This systematic review covers 35 biophysical scientific-research studies related to the effect of pesticides on the structure of human serum albumin. These articles were selected through databases such as PabMed, Scopus, WebScience, Science Direct, and the Google Scholar search engine. The estimated time period was 1980 to 2019. 
Ethical considerations: In this study, all the principles of ethics in research have been observed.
findings:Due to the close relationship between the biological activities of the HSA protein and its secondary structure, most articles have analyzed the secondary structure of the protein by various biophysical methods such as Fourier transform-infrared conversion, cyclic perspective and computational analysis. In general, it can be said that the pesticide-HSA interaction reduces the alpha-helix structure and increases other structures such as beta-sheet, beta-train and random coil. Most reports confirm that pesticides interact with HSA through hydrophobic, electrostatic, and hydrogen bond interactions. These interactions take place in subdomain IIA (Site One). The binding constant of pesticides to HSA protein was obtained in the range of 1-M103 to 106.
Conclusion:Pesticide-protein interactions cause changes around the only major tryptophan of the ASH protein (Trp-214), alter IIA subdomain deformation, loss of normal structure, and decrease in free HSA concentrations, resulting in impaired transport of essential compounds such as drugs and vascular hormones. Creates.

صفحه 1 از 1     

کلیه حقوق این وب سایت متعلق به مجله دانشگاه علوم پزشکی اراک می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2025 CC BY-NC 4.0 | Journal of Arak University of Medical Sciences

Designed & Developed by : Yektaweb