زمینه و هدف آنزیم فلاوین ردوکتاز DszD به عنوان آنزیم کلیدی جهت تأمین نیروی احیایی لازم در فرایند گوگردزدایی باکتریایی محسوب می‌شود. با توجه به اینکه سرعت فرایند گوگردزدایی به دلیل پایین‌بودن قدرت کاتالیتیکی این آنزیم پایین است، بنابراین به منظور بهره‌گیری از آن به عنوان کاتالیزور زیستی تجاری، افزایش قدرت کاتالیتیکی آنزیمی ضروری است.
مواد و روش ها ساختار سه‌بعدی آنزیم فلاوین ردوکتاز DszD توسط سرور CPH-Model، پیش‌گویی و توالی آمینو اسید آن در پایگاه اطلاعات پروتئینی به منظور شناسایی مولکول‌های همولوگ جست‌وجو شد. بر اساس هم‌ترازی توالی آمینو اسیدهای آن با مولکول‌های همولوگ، باقی‌مانده‌های کلیدی در اتصال با سوبسترای فلاوین مونونوکلئوتید (FMN) شناسایی شد. باقی‌مانده کلیدی آسپارژین در موقعیت ۷۷ با استفاده از روش جهش‌زایی هدفمند با فنیل ­آلانین جایگزین شد. 
ملاحظات اخلاقی این مطالعه با کد IR.NIGEB.EC.۱۳۹۸.۶.۲۴ A به تأیید کمیته اخلاق پژوهشی پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست‌فناوری رسیده است.
یافته‌ها همسانه‌سازی و بیان هریک از ژن‌های وحشی و جهش‌یافته به طور جداگانه انجام و قدرت کاتالیتیکی آنزیم‌های وحشی و جهش‌یافته تولیدی با یکدیگر مقایسه شد. نتایج سنجش فعالیت آنزیمی نشان داد قدرت کاتالیتیکی آنزیم جهش‌یافته نسبت به آنزیم وحشی به میزان ۲/۵ برابر افزایش یافته است.
نتیجه گیری جایگزین‌کردن آمینو اسید فنیل آلانین به جای آمینو اسید آسپارژین در موقعیت ۷۷ منجر به افزایش قدرت کاتالیتیکی آنزیمی در راستای افزایش سرعت فرایند گوگردزدایی می‌شود.