زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (HSA) یک پروتئین محلول در خون است که می ‌ تواند به مولکول ‌ های کوچک (نظیر سم ‌ ها و داروها) متصل شده و آن ‌ ها را به جریان گردش خون منتقل کند.

  مواد و روش ‌ ها: طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی ‌ های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (FT-IR) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند.

  یافته ‌ ها: مقدار ثابت پیوندی اتصال ( M^-1 10^{4 367/3 K_Diazinon-HSA = ) براساس داده ‌های طیف سنجی فرابنفش - مرئی به دست آمد. در FT-IR ، کاهش ساختار &alpha-Helix برای روز اول از 97/53 درصد بود. به 88/51 درصد سایر ساختارها نظیر Turns ، ß–Sh eet ، ß–anti و r-coils به ترتیب از 49/8 درصد به 21/10 درصد، 94/13 درصد به 81/14 درصد، 2/8 درصد به 25/8 درصد و 4/15 درصد به 24/17 درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای &alpha-Helixes ، Turns ، ß-Sheet ، &beta- anti و r-coils به ترتیب از 7/56 درصد به 11/47 درصد، 3/25 درصد به 75/29 درصد، 93/6 درصد به 94/10 درصد، 2 درصد به 83/2 درصد و08/9 درصد به 86/10 درصد تغییرکردند .}

  ^{نتیجه ‌ گیری: از آن ‌ جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار &alpha-Helix و افزایش &beta-sheet در غلظت ‌ های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی HSA است . نتایج ما بیان می ‌ کنند که دیازینون پیوند نسبتاً خوبی با HSA دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می ‌کند که احتمالأ سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه ‌ های روز سی و پنج می ‌ شود.}