دوره 18، شماره 7 - ( مهر 1394 )                   جلد 18 شماره 7 صفحات 92-101 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Hadichegeni S, Goliaei B, HSAhemi M. Investigation of the Human Serum Albumin(HSA) Protein Structure Change Caused by Remained Diazinon Toxin on the Food Materials. amuj. 2015; 18 (7) :92-101
URL: http://amuj.arakmu.ac.ir/article-1-3549-fa.html
هادی چگنی شهرزاد، گلیایی بهرام، هاشمی مهرداد. بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی. مجله دانشگاه علوم پزشكي اراك. 1394; 18 (7) :92-101

URL: http://amuj.arakmu.ac.ir/article-1-3549-fa.html


کارشناسی ارشد گروه بیوفیزیک، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد علوم تحقیقات تهران ، تهران، ایران ، sharzadhadi@yahoo.com
چکیده:   (2412 مشاهده)

  زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (HSA) یک پروتئین محلول در خون است که می ‌ تواند به مولکول ‌ های کوچک (نظیر سم ‌ ها و داروها) متصل شده و آن ‌ ها را به جریان گردش خون منتقل کند.

  مواد و روش ها: طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی ‌ های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (FT-IR) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند.

  یافته ها: مقدار ثابت پیوندی اتصال ( M-1 104 367/3 KDiazinon-HSA = ) براساس داده ‌های طیف سنجی فرابنفش - مرئی به دست آمد. در FT-IR ، کاهش ساختار &alpha-Helix برای روز اول از 97/53 درصد بود. به 88/51 درصد سایر ساختارها نظیر Turns ، ß–Sh eet ، ß–anti و r-coils به ترتیب از 49/8 درصد به 21/10 درصد، 94/13 درصد به 81/14 درصد، 2/8 درصد به 25/8 درصد و 4/15 درصد به 24/17 درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای &alpha-Helixes ، Turns ، ß-Sheet ، &beta- anti و r-coils به ترتیب از 7/56 درصد به 11/47 درصد، 3/25 درصد به 75/29 درصد، 93/6 درصد به 94/10 درصد، 2 درصد به 83/2 درصد و08/9 درصد به 86/10 درصد تغییرکردند .

  نتیجه گیری: از آن ‌ جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار &alpha-Helix و افزایش &beta-sheet در غلظت ‌ های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی HSA است . نتایج ما بیان می ‌ کنند که دیازینون پیوند نسبتاً خوبی با HSA دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می ‌کند که احتمالأ سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه ‌ های روز سی و پنج می ‌ شود.

متن کامل [PDF 1033 kb]   (702 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي اصیل | موضوع مقاله: علوم پايه
دریافت: ۱۳۹۳/۱۲/۱۱ | پذیرش: ۱۳۹۴/۳/۲۰ | انتشار: ۱۳۹۴/۶/۳۱

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
کد امنیتی را در کادر بنویسید

ارسال پیام به نویسنده مسئول


کلیه حقوق این وب سایت متعلق به مجله دانشگاه علوم پزشکی اراک می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2015 All Rights Reserved | Arak Medical University Journal

Designed & Developed by : Yektaweb